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[成果]生命科学学院课题组在Nature子刊发文阐述STIM1蛋白激活的分子机制
发布时间：2015-07-22 14:14:00
我校生命科学学院研究生魏明及孙敖敏等与德州农工大学及中科院合肥强磁场中心等单位的合作者，在7月17日的Nature Communications杂志上发表论文，阐述STIM1蛋白激活的分子机制。文章标题为：“Inside-out Ca2+ signaling prompted by STIM1 conformational switch”，这项工作得到了生科院王友军教授等人的悉心指导，受到国家自然基金委（NSFC-31471279），新世纪杰出人才（NCET-13-0061）以及青年千人计划的资助。
当内质网（ER）中钙水平降低时，ER膜上的单次跨膜蛋白STIM1会被激活。钙感受器蛋白STIM1进而通过在自身构象及内质网上定位的变化，结合并激活细胞膜上的Orai钙离子通道，引起细胞持续性的钙内流。这一现象即钙池操纵性钙内流（SOCE）。该生物过程参与改变很多关键基因的表达水平，影响细胞增殖分化以及免疫细胞的功能，并与众多免疫疾病，心血管疾病及肿瘤的发生密切相关。因而阐明SOCE的分子机制具有非常重要的生理和医学意义。
之前的研究主要集中在STIM1激活Orai1的分子机制上，而从钙库清空到STIM1激活的最初的几个关键过程还未见报道。王友军教授与其合作者发现，STIM1通过自身构象的改变，从而将内质网的钙水平变化这样一个细胞器内部的信号跨膜传递到胞浆。并进一步阐明了STIM1胞浆区激活的分子机制：在静息情况下，STIM1上激活Orai1的最小片段（SOAR）被锚定在内质网膜附近，远离细胞膜，从而无法激活细胞膜上Orai1钙离子通道。而当钙库清空后， STIM1胞浆区构象发生变化，SOAR片段得以被从被锚定的状态下释放出来，转移到细胞膜附近，结合并激活Orai1通道。
该研究填补了之前对STIM1研究的一些空白，并进一步充实了当前有关STIM1激活分子机制的理论。因而目前该文章已引起国内同行的注意，生物通，生物帮等网站在“科研动态”栏目对该工作进行了介绍。
当内质网（ER）中钙水平降低时，ER膜上的单次跨膜蛋白STIM1会被激活。钙感受器蛋白STIM1进而通过在自身构象及内质网上定位的变化，结合并激活细胞膜上的Orai钙离子通道，引起细胞持续性的钙内流。这一现象即钙池操纵性钙内流（SOCE）。该生物过程参与改变很多关键基因的表达水平，影响细胞增殖分化以及免疫细胞的功能，并与众多免疫疾病，心血管疾病及肿瘤的发生密切相关。因而阐明SOCE的分子机制具有非常重要的生理和医学意义。
之前的研究主要集中在STIM1激活Orai1的分子机制上，而从钙库清空到STIM1激活的最初的几个关键过程还未见报道。王友军教授与其合作者发现，STIM1通过自身构象的改变，从而将内质网的钙水平变化这样一个细胞器内部的信号跨膜传递到胞浆。并进一步阐明了STIM1胞浆区激活的分子机制：在静息情况下，STIM1上激活Orai1的最小片段（SOAR）被锚定在内质网膜附近，远离细胞膜，从而无法激活细胞膜上Orai1钙离子通道。而当钙库清空后， STIM1胞浆区构象发生变化，SOAR片段得以被从被锚定的状态下释放出来，转移到细胞膜附近，结合并激活Orai1通道。
该研究填补了之前对STIM1研究的一些空白，并进一步充实了当前有关STIM1激活分子机制的理论。因而目前该文章已引起国内同行的注意，生物通，生物帮等网站在“科研动态”栏目对该工作进行了介绍。
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